1、連接橋，可能是保持CD和CBD之間的距離，也可能有助于不同酶分子間形成較為穩(wěn)定的聚集體；

 

2、纖維素結(jié)合結(jié)構(gòu)域，它對(duì)酶的催化活力是非必需的，但它執(zhí)行調(diào)節(jié)酶對(duì)可溶性和非可溶性底物專(zhuān)一性活力的作用，其結(jié)合纖維素的作用機(jī)理目前尚不十分清楚；

 

3、催化結(jié)構(gòu)域，它體現(xiàn)酶的催化活性及對(duì)特定水溶性底物的特異性。盡管不同來(lái)源纖維素酶的分子量大小差別很大，但它們催化區(qū)的大小卻基本一致。

 

    研究表明，EG和CBH能引起纖維素的分散和脫纖化。纖維素酶通過(guò)打亂纖維素的結(jié)晶結(jié)構(gòu)，使其變形，深入纖維素分子界面之間，從而使纖維素孔壁、腔壁和微型隙壁的壓力增大，水分子的介入又使纖維素分子之間的氫鍵被破壞，產(chǎn)生部分可溶性的微結(jié)晶，利于進(jìn)一步被降解。

 

（1）對(duì)纖維素分子的吸附作用：纖維素酶對(duì)纖維素的降解，一般首先吸附到纖維素上，但并不是吸附的越好催化效果約好。纖維素酶的吸附不僅與酶本身性質(zhì)有關(guān)，也與底物的特性密切相關(guān)。其吸附能力大小與酶的含糖量和疏水性均有關(guān)聯(lián)。此外，纖維素酶的吸附機(jī)理并未弄清，仍需做進(jìn)一步研究。

 

（2）單一纖維素酶的作用機(jī)制：纖維素酶的斷鍵機(jī)理遵循雙置換機(jī)制。即作用部分的兩個(gè)色氨酸參與基質(zhì)結(jié)合，而處在將被裂解的鍵及相鄰一個(gè)非離子化的甘氨酸和一個(gè)離子化的谷氨酸殘基參與催化作用。這些殘基被非極性化的側(cè)鏈圍繞，以促進(jìn)質(zhì)子轉(zhuǎn)移，打斷N一乙酰粘質(zhì)酸一N一乙酰氨基葡萄糖酸。谷氨酸位于細(xì)菌和真菌CBH、EG和葡萄糖苷酶的催化位點(diǎn)已被人們證實(shí)，也有的纖維素酶中天門(mén)冬氨酸、組氨酸和精氨酸位于催化位點(diǎn)參與催化反應(yīng)。（3）纖維素酶的協(xié)同降解機(jī)制三大類(lèi)纖維素酶的作用存在協(xié)同作用。通常情況下，外切酶作用于不溶性纖維表面，使形成結(jié)晶結(jié)構(gòu)的纖維素長(zhǎng)分子鏈開(kāi)裂，長(zhǎng)鏈分子末端部分發(fā)生游離，從而使纖維素易于水化；內(nèi)切酶則作用于經(jīng)外切酶活化的纖維素的13—1、4糖苷鍵，產(chǎn)生纖維二糖、三糖等短鏈低聚糖，13一葡聚糖苷酶再將纖維二糖、三糖等分解成葡萄糖。必須指出，該協(xié)同降解機(jī)制中各酶的作用不是的，而且功能也不是簡(jiǎn)單固定的。